Kolagjeni

Kolagjeni është proteina kryesore strukturore në matricën jashtëqelizore që gjendet në indet e ndryshme lidhëse të trupit. Si përbërësi kryesor i indit lidhës, është proteina më e bollshme tek gjitarët,^[1] duke përbërë nga 25% deri në 35% të përmbajtjes së proteinave në të gjithë trupin. Kolagjeni përbëhet nga aminoacide të lidhura së bashku për të formuar një spirale të trefishtë të fibrilit^[2] të zgjatur të njohur si një spirale kolagjeni. Më së shumti gjendet në indin lidhor si kërci, kockat, tendinat, ligamentet dhe lëkura. Kolagjeni përbën 30% të proteinave që gjenden në trupin e njeriut. Vitamina E përmirëson prodhimin e kolagjenit.

Molekula e tropokolagjenit: tre prokolagjenë me dorën e majtë (e kuqe, jeshile, blu) bashkohen për të formuar një tropokolagjen spirale të trefishtë me dorën e djathtë.

Në varësi të shkallës së mineralizimit, indet e kolagjenit mund të jenë të ngurtë (kocka) ose të përputhshme (tendon) ose të kenë një gradient nga rigid në kompliant (kërc). Kolagjeni është gjithashtu i bollshëm në kornea, enët e gjakut, zorrët, disqet ndërvertebrale dhe dentina në dhëmbë.^[3] Në indet e muskujve, ai shërben si një komponent kryesor i endomysium. Kolagjeni përbën një deri në dy përqind të indit muskulor dhe përbën 6% të peshës së indit të muskujve skeletik.^[4] Fibroblasti është qeliza më e zakonshme që krijon kolagjenin. Xhelatina, e cila përdoret në ushqim dhe industri, është kolagjen që është hidrolizuar në mënyrë të pakthyeshme duke përdorur nxehtësi, solucione bazë ose acide të dobëta.^[5]

Shiko edhe

Proteina

Referime

^ Di Lullo, Gloria A.; Sweeney, Shawn M.; Körkkö, Jarmo; Ala-Kokko, Leena & San Antonio, James D. (2002). "Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen". J. Biol. Chem. 277 (6): 4223–31. doi:10.1074/jbc.M110709200. PMID 11704682. {{cite journal}}: Mungon ose është bosh parametri |language= (Ndihmë!)
^ "Leather grown using biotechnology is about to hit the catwalk". The Economist. 26 gusht 2017. Arkivuar nga origjinali më 1 shtator 2017. Marrë më 2 shtator 2017. {{cite news}}: Mungon ose është bosh parametri |language= (Ndihmë!)
^ Britannica Concise Encyclopedia 2007
^ Sikorski, Zdzisław E. (2001). Chemical and Functional Properties of Food Proteins. Boca Raton, Florida: CRC Press. fq. 242. ISBN 978-1-56676-960-0. {{cite book}}: Mungon ose është bosh parametri |language= (Ndihmë!)
^ Bogue, Robert H. (1923). "Conditions Affecting the Hydrolysis of Collagen to Gelatin". Industrial and Engineering Chemistry. 15 (11): 1154–59. doi:10.1021/ie50167a018. {{cite journal}}: Mungon ose është bosh parametri |language= (Ndihmë!)

[1] Di Lullo, Gloria A.; Sweeney, Shawn M.; Körkkö, Jarmo; Ala-Kokko, Leena & San Antonio, James D. (2002). "Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen". J. Biol. Chem. 277 (6): 4223–31. doi:10.1074/jbc.M110709200. PMID 11704682. {{cite journal}}: Mungon ose është bosh parametri |language= (Ndihmë!)

[2] "Leather grown using biotechnology is about to hit the catwalk". The Economist. 26 gusht 2017. Arkivuar nga origjinali më 1 shtator 2017. Marrë më 2 shtator 2017. {{cite news}}: Mungon ose është bosh parametri |language= (Ndihmë!)

[3] Britannica Concise Encyclopedia 2007

[4] Sikorski, Zdzisław E. (2001). Chemical and Functional Properties of Food Proteins. Boca Raton, Florida: CRC Press. fq. 242. ISBN 978-1-56676-960-0. {{cite book}}: Mungon ose është bosh parametri |language= (Ndihmë!)

[5] Bogue, Robert H. (1923). "Conditions Affecting the Hydrolysis of Collagen to Gelatin". Industrial and Engineering Chemistry. 15 (11): 1154–59. doi:10.1021/ie50167a018. {{cite journal}}: Mungon ose është bosh parametri |language= (Ndihmë!)

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]